Los microorganismos que colonizan los residuos plásticos pueden desarrollar mecanismos para aprovechar algunos polímeros como fuente de carbono y energía. Sin embargo, la degradación biológica de muchos materiales plásticos continúa siendo limitada y depende de su estructura química y de la capacidad de los microorganismos para romper sus cadenas poliméricas.

Un estudio publicado el 2 de septiembre de 2026 en la revista científica The ISME Journal ha identificado una enzima bacteriana con una actividad poco habitual: puede descomponer determinados poliésteres y también hidrolizar antibióticos betalactámicos. La investigación, desarrollada por científicos de la Universidad de Constanza, en Alemania, aporta información sobre los mecanismos microbianos que intervienen en la degradación de ciertos bioplásticos y sus posibles implicaciones ecológicas.

La investigación se centró en comunidades microbianas presentes en suelo forestal, donde se estudió la degradación de poliésteres alifáticos de cadena larga, un grupo de materiales que incluye plásticos con propiedades similares a las de algunos polímeros convencionales.

Mediante análisis de secuenciación, los investigadores identificaron una enzima candidata asociada a la despolimerización de estos materiales. Denominada LCPH1, pertenece a la familia VIII de las esterasas, un grupo de enzimas que catalizan la hidrólisis de determinados enlaces químicos.

Los análisis estructurales mostraron que su centro activo presenta una cavidad amplia y abierta, con una forma que recuerda a la boca del personaje Pac-Man. Esta configuración podría facilitar la unión de moléculas de gran tamaño, como las cadenas de ciertos poliésteres.

Los investigadores combinaron el análisis genético con modelos estructurales y simulaciones de unión de sustratos. Posteriormente, comprobaron experimentalmente la actividad de la enzima mediante ensayos in vitro.

Las pruebas confirmaron que LCPH1 puede descomponer determinados poliésteres alifáticos de cadena larga y también hidrolizar antibióticos betalactámicos. Entre los sustratos estudiados mediante simulaciones de unión se encontraban cadenas de policaprolactona y otros poliésteres, así como ampicilina.

Esta doble actividad constituye el principal resultado del trabajo. Según los autores, no se habían descrito previamente actividades simultáneas de despolimerización de plásticos e hidrólisis de antibióticos en una esterasa de esta familia.

El hallazgo no significa que la enzima pueda degradar cualquier tipo de plástico. Su actividad está vinculada a determinados sustratos y a sus características químicas, por lo que no debe extrapolarse a todos los polímeros convencionales ni interpretarse como una solución inmediata para tratar residuos plásticos a escala industrial.

Los análisis de secuencia indican que LCPH1 podría ser una lipoproteína asociada a la membrana externa bacteriana. Aunque esta localización todavía requiere confirmación experimental, los investigadores consideran que podría ofrecer ventajas para los microorganismos.

Mantener la enzima cerca de la superficie celular permitiría concentrar su actividad en la interfaz entre la bacteria y el plástico. De este modo, los productos generados durante la descomposición del polímero podrían quedar próximos a los sistemas de transporte celular, lo que facilitaría su aprovechamiento por el microorganismo.

Esta estrategia también podría reducir la pérdida de enzimas y de productos de degradación hacia el entorno, especialmente en medios acuáticos. Los autores plantean que las enzimas asociadas a la superficie celular podrían constituir un mecanismo poco reconocido en las comunidades microbianas que degradan materiales poliméricos.

La doble actividad de LCPH1 también abre interrogantes sobre la ecología microbiana de los entornos contaminados por plásticos. La enzima puede hidrolizar antibióticos betalactámicos, un grupo que incluye medicamentos como la penicilina y la ampicilina.

Esta capacidad podría contribuir a la resistencia bacteriana frente a determinados antibióticos. Los investigadores plantean, además, que la exposición a poliésteres podría favorecer indirectamente la selección de microorganismos con enzimas que desempeñan ambas funciones.

Sin embargo, esta posible relación es una hipótesis ecológica derivada de los resultados, no una consecuencia demostrada por el estudio. La investigación no confirma que la presencia de estos plásticos provoque un aumento de la resistencia a los antibióticos en el medioambiente.

Los resultados sí muestran que las funciones de degradación de plásticos y de hidrólisis de antibióticos pueden coexistir en una misma enzima. Esta observación podría ayudar a interpretar mejor la diversidad funcional de los microorganismos que colonizan los residuos plásticos y orientar nuevas investigaciones sobre su evolución.

El estudio amplía el conocimiento sobre las enzimas microbianas capaces de actuar sobre determinados poliésteres y señala la importancia de investigar su estructura, sus sustratos y su localización celular. También pone de manifiesto que una misma enzima puede desempeñar funciones relacionadas con procesos ambientales diferentes.

Aunque LCPH1 todavía no constituye una tecnología demostrada para el tratamiento de residuos, su caracterización puede contribuir a identificar nuevos mecanismos de degradación biológica y a comprender mejor cómo interactúan los plásticos y las comunidades microbianas en el entorno.

El siguiente paso será profundizar en el funcionamiento de la enzima, confirmar su localización celular y determinar en qué condiciones puede actuar sobre distintos materiales. Estas investigaciones serán necesarias para valorar si sus propiedades pueden aprovecharse en futuras aplicaciones de biodegradación.